吕品一
- 作品数：4 被引量：5H指数：1
- 供职机构：中国药科大学更多>>
- 相关领域：医药卫生生物学理学更多>>
- 蛋白质共进化分析研究进展被引量：4
- 2010年
- 一些对蛋白质活性很重要的残基在进化过程中是高度保守的,另有一些残基通过共进化来维持蛋白质结构和功能上的稳定。由于共进化残基分析可在未知蛋白质结构时,仅依据序列推断残基间的相互作用,因此在蛋白质结构和功能预测上具有重要的研究意义。当前分析共进化残基的方法主要有基于相关系数的方法、基于微扰理论的方法、参数检验法等。然而,由于存在蛋白质系统进化的背景干扰,目前共进化残基分析的精度仍有待进一步提高。本文概述了蛋白质共进化分析的方法及其研究进展,并对其发展趋势进行了预测。
- 吕品一郑珩劳兴珍
- 关键词：生物信息学
- IMP型金属β-内酰胺酶活性中心的计算机模拟分析被引量：1
- 2009年
- 应用信息论方法和计算机模拟的方法,对IMP型β-内酰胺酶序列及活性中心进行分析,结果表明在配体结合部位的大部分残基是高度保守的,但也有部分残基易发生变异,如32位Pro、31位Val和163位Try,这些变异是引起该酶不同变异型对β-内酰胺类抗生素水解能力不同的重要原因,在设计抑制剂时需考虑在酶高变区附近分子的柔性,以防出现新突变型而对所设计抑制剂产生抗性。将酶和底物亚胺培南及青霉素G对接结果表明,底物与酶的结合自由能与酶的催化活性间有很好的相关性,可作为评估底物或酶抑制剂结合能力的重要评价指标。对接模型更细致地显示了酶中与底物相互作用的氨基酸残基,为酶抑制剂的合理设计奠定了基础。
- 许岩余江河郑珩劳兴珍吕品一
- 关键词：IMP金属Β-内酰胺酶同源模建分子对接
- IMP型金属β-内酰胺酶活性中心的计算机模拟分析
- 本文应用信息论方法和计算机模拟的方法,对IMP型β-内酰胺酶序列及活性中心进行分析,结果表明在配体结合部位的大部分残基是高度保守的,但也有部分残基易发生变异,如32位1Pro、31位Val和163位Try,这些变异是引起...
- 许岩郑珩劳兴珍吕品一
- 关键词：酶抑制剂药物设计金属Β-内酰胺酶计算机模拟
- 文献传递
- 蛋白质共进化残基预测的算法研究
- 吕品一
